В состав нуклеиновых кислот не входят

Типичные представители гликопротеинов белки, входящие состав слюны, а так же некоторых растительных слизей Растительные гликопротеины называют еще лектинами Некоторые лектины оказывают антипитательное действие они нарушают процессы всасывания питательных веществ Антипитательное действие лектинов фасоли твердо установлено. Сложный нуклеозиддифосфат, называемый коферментом А СоА, является переносчиком ацилов жирных кислот, которые процессе синтеза связываются с концевой SНгруппой СоА макроэргической связью. Естественно было предположить, что фосфатные остатки сшивают нуклеозиды за счет двух своих гидроксилов, а один остается свободным Оставалось выяснить, какие части нуклеозидных фрагментов участвуют образовании связи с фосфатными группами. Сам пурин не входит состав нуклеотидов, а входят его производные аденин А и гуанин. Если используются другие азотистые основания, то нуклеозиды будут иметь следующие названия. Если к нуклеозиду присоединить остаток фосфорной кислоты, то образуется нуклеотид. По Уотсону и Крику между аденином и тимином возникают две водородные связи, между цитозином и гуанином.

По общему строению все нуклеиновые кислоты являются молекуламиполимерами биополимерами, их мономерами являются нуклеотиды Строение конкретного типа нуклеиновой кислоты имеет свои особенности как на уровне нуклеотидов, так и на уровне вторичной и третичной структуры молекул. Азотистые основания, входящие состав нуклеиновых кислот, делятся на две группы пуриновые и пиримидиновые Пуриновые основания состоят из двух колец, одно из которых имеет 5 атомов, а другое 6, при этом кольца соединены так, что у них два атома общие Пиримидиновые основания включают одно шестичленное кольцо К пуринам относятся гуанин Г и аденин А К пиримидинам относятся тимин Т, цитозин Ц и урацил. Между собой нуклеотиды соединены через остатки фосфорной кислоты, чем и определяют строение полимера нуклеиновой кислоты Остаток фосфорной кислоты через один атом кислорода соединен с 5м атомом углерода пентозы одного нуклеотида, а через другой атом кислорода с 3м атомом углерода пентозы другого нуклеотида В итоге получается одна полинуклеотидная цепочка. Осуществляя контроль синтеза белков клетке, нуклеиновые кислоты, как и белки, необходимы для жизни 4 Первичная структура нуклеиновых кислот. По химической структуре нуклеиновые кислоты состоят из цепочек нуклеотидов чередующихся остатков пентозы рибозы или дезоксирибозы, и фосфорной кислоты фосфата с азотистыми основаниями, присоединенными к углеводным фрагментам Nгликозидной связью. Пуриновые основания образуют ряд продуктов Среди них мочевая кислота конечный продукт пуринового обмена у человека и кофеин Кофеин метилированное производное пурина содержится кофе до 1, 5 и чайных листьях до 5 Пуриновые и пиримидиновые основания стимулируют рост растений и микроорганизмов. Рис 5 Строение молекулы UDР уридин5 трифосфата UDP является коферментом гликозилтрансфераз, способных переносить глюкозу на какойлибо акцептор Перенос глюкозы посредством UDP называется трансгликозилированием UDP играет большую роль превращении углеводов, частности синтезе сахарозы и крахмала. Назовите нуклеиновые кислоты Дезоксирибонуклеиновая кислота и рибонуклеиновая кислота.

Поскольку остаток пентозы и фосфат соединены эфирной связью, то при образовании полинуклеотидной цепи связь RbPRb называется фосфодиэфирной. Азотистые основания не участвуют образовании никаких других ковалентных связей, помимо связывающей их с остатками пентозы сахарофосфатной цепи Именно последовательность азотистых оснований полинуклеотидной цепи определяет уникальную структуру и специфическую функцию молекул нуклеиновых кислот. Нуклеотиды представляют собой нуклеозиды с присоединенной эфирной связью к остатку рибозы или дезоксирибозы фосфатной группой В образовании связи участвует 5 углеродный атом пентозы В зависимости от строения пентозы все нуклеотиды можно разделить на рибонуклеотиды и дезоксирибонуклеотиды. Уникальны биохимические функции нуклеотидов В качестве основных можно отметить следующие. Содержание нуклеотидов рассчитывают по калибровочным графикам, составленным для каждого нуклеотида по формуле. Уникальны биологические функции нуклеотидов Помимо того, что нуклеотиды входят состав нуклеиновых кислот, они выполняют важную функцию энергетическом фосфорном обмене, аккумулировании химической энергии и ее переносе служат активными простетическими группами окислительновосстановительных ферментах, играют важную роль синтезе жиров, олиго и полисахаридов. Вопрос 28 Какие гетероциклические основания могут входить состав нуклеиновых кислот.

Вопрос 36 Какое основание комплементарно тимину Приведите строение этой комплементарной пары и обозначьте водородные связи. Структурный ген закодированный признак Для его функционирования необходимо 2 регуляторных гена генрегулятор и геноператор они могут быть рядом, могут быть удалены Ген оператор, генрегулятор и структурный ген вместе составляют оперон Оперон функциональная надструктура генетического аппарата Сколько признаков, сколько оперонов, например, к структурным генам относится гены, ответственные за синтез белка и если белков 5 миллионов, то и оперонов 5 миллионов. Липиды не относятся к какомуто одному классу органических соединений и не имеют общих структурных особенностей В большинстве случаев представляют собой сложные эфиры высших жирных кислот с глицерином и другими спиртами например, сфингозином В состав липидов также могут входить фосфорная кислота, аминоспирты или углеводы. Ответ В составе растительных масел присутствуют преимущественно остатки высших непредельных карбоновых кислот, содержащих радикале одну или несколько двойных связей цисконфигурации Углеводородный радикал кислоты цисконфигурации имеет изогнутый и укороченный вид, молекулы занимают больший объём, а при образовании кристаллов упаковываются менее плотно, чем трансизомеры Отсюда и разница температурах плавления и агрегатном состоянии кислот Так, олеиновая кислота при комнатной температуре жидкая, а её трансизомер, элаидиновая кислота твёрдая. Ответ Для ответа на вопрос необходимо написать формулу холестерина и внимательно рассмотреть её строение. Кортикостероиды кортикоиды образуются корковом веществе надпочечников и регулируют углеводный и солевой обмен Их боковая цепь у С 17 включает два атома углерода виде гидроксикетонной группировки Примером служит кортикостерон рис 9 а, который действует как антагонист инсулина, повышая содержание глюкозы крови. Ответ Гормоны биологически активные вещества, образующиеся результате деятельности желез внутренней секреции и принимающие участие регуляции обмена веществ и физиологических функций организме. Также гормоны регулируют выработку и секрецию других гормонов Гормоны также поддерживают постоянство внутренней среды организма гомеостаз. Существует химическая классификация по строению молекул гормонов В соответствии с этой классификацией выделяют. Эйкозаноиды это гормоноподобные вещества, оказывающие местное воздействие Они являются производными полиненасыщенной жирной арахидоновой кислоты и делятся на 3 подкласса тромбоксаны, простагландины и лейкотриены Эти нестабильные соединения нерастворимы воде Они оказывают воздействие на клетки, находящиеся рядом с местом их синтеза.

Если организм поступает недостаточно витаминов, развивается патологическое состояние гиповитаминоз, если витамины отсутствуют авитаминоз, если витамины находятся избытке гипервитаминоз. Данные, свидетельствующие о существовании витаминов, накапливались постепенно Важность некоторых видов пищи для предотвращения определенных болезней была известна еще древности Так, древние египтяне знали, что печень помогает от куриной слепоты Ныне известно, что куриная слепота может вызываться недостатком витамина. Нуклеиновые кислоты важнейшие биополимеры с относительной молекулярной массой, достигающей 5 10 9 Они содержатся во всех без исключения живых организмах и являются не только хранителем и источником генетической информации, но и выполняют ряд других жизненно важных функций Нуклеиновые кислоты это полимеры, мономерными звеньями которых являются нуклеотиды. При этом остаток фосфорной кислоты может быть связан с 3 или 5 атомом углерода. Существует пять основных азотистых оснований аденин, гуанин, урацил, тимин и цитозин Первые два являются пуриновыми их молекулы состоят из двух колец, первое содержит пять членов, второе шесть Следующие три являются пиримидинами и имеют одно пятичленное кольцо. Названия нуклеотидов происходят от названия соответствующих азотистых оснований и те и другие обозначаются заглавными буквами аденин аденилат А, гуанин гуанилат Г, цитозин цитидилат Ц, тимин тимидилат Т, урацил уридилат. После ферментативной этерификации свободной 3 гидроксигруппы концевого остатка адениловой кислоты последовательности. Рис 41 Нуклеозидмоно, ди и трифосфаты аденозина Нуклеотиды фосфорные эфиры нуклеозидов Остаток фосфорной кислоты присоединён к 5 углеродному атому пентозы 5 фосфоэфирная связь. Каждая фосфатная группа полинукпеотидной цепи, за исключением фосфорного остатка на 5 конце молекулы, участвует образовании двух эфирных связей с участием 3 и 5 углеродных атомов двух соседних дезоксирибоз, поэтому связь между мономерами обозначают 3, 5 фосфодиэфирной. Пентозы нуклеиновых кислот представлены D рибозой или 2 D дезоксирибозой Оба эти сахара содержатся составе нуклеиновых кислот фуранозной форме и имеют bконфигурацию.

Азотистое основание с присоединенным к нему углеводным остатком, называют нуклеозидом В нуклеозидах ковалентная связь образована С 1 атом сахара и N 1 атомом пиримидина или N 9 атомом пурина, такая связь называется гликозидной Что бы избежать путаницы нумерации, атомы углеводной части отличают штрихом Для наиболее распространенных нуклеозидов приняты тривиальные названия аденозин, гуанозин, уридин и цитидин Дезоксирибонуклеозиды называются дезоксиаденозин, дезоксигуанозин, дезоксицитидин и тимидин. Нуклеотиды это фосфорные эфиры нуклеозидов В образовании связи участвует 5 1 углеродный атом пентозы В зависимости от строения пентозы все нуклеотиды можно разделить на рибонуклеотиды и дезоксирибонуклеотиды. Дезоксиадениловая кислота Дезоксигуаниловая кислота Дезоксицитидиловая кислота Дезоксиуридиловая кислота Дезокситимидиловая кислота. Нуклеотиды это сильные кислоты, так как остаток фосфорной кислоты, входящий их состав, сильно ионизирован. Все нуклеозиддифосфаты и нуклеозидтрифосфаты содержат высокоэнергетические связи обозначены значком При гидролизе этой связи освобождается от 30 до 50 кДж моль энергии, то время как при гидролизе обычной сложноэфирной фосфатной связи освобождается энергия равная 812 кДж моль. Основной структурной единицей белков являются aаминокислоты В природе встречается примерно 300 аминокислот В составе белков найдено 20 различных aаминокислот одна из них пролин, является не амино, а иминокислотой Все другие аминокислоты существуют свободном состоянии или составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

Именно благодаря радикалам аминокислот, белки обладают рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимером, и обладают химической индивидуальностью. В качестве стандарта при определении L и Dконфигураций аминокислот используется конфигурация стереоизомеров глицеринового альдегида. В составе белков обнаруживаются только Lизомеры аминокислот Dформы аминокислот природе встречаются редко и обнаружены лишь составе белков клеточной стенки гликопротеинов некоторых бактерий и пептидных антибиотиках грамицидин, актиномицин и Lформы хорошо усваиваются растениями и животными и легко включаются обменные процессы Dформы не ассимилируются этими организмами, а иногда даже ингибируют процессы обмена Это объясняется тем, что ферментативные системы организмов специфически приспособлены к L формам аминокислот. Взаимопревращение D и Lэнатиомеров называется рацемизацией Превращение D L это один из метаболических процессов живых организмах, причем равновесие этого метаболического процесса сильно смещено сторону образования Lформы Когда метаболические процессы после смерти организма прекращаются, процесс D L продолжается самопроизвольно с очень малой скоростью, переводя для каждой аминокислоты к соотношению D Lэнантиомеров, характерному для неметаболического равновесия Для достижения такого равновесия могут потребоваться десятки тысяч лет Новый метод определения геологического возраста образца основан на измерении соотношения D Lэнантиомеров аспарагиновой кислоты образцах окаменелых костей Результаты, полученные методом D Lдатирования, хорошо дополняют другие данные, полученные, например, радиоуглеродным методом. Один из примеров особенно важной модификации окисление двухSН групп цистеиновых остатков с образованием аминокислоты цистина, содержащей дисульфидную связь Так же легко происходит и обратный переход. Другие примеры аминокислотной модификациигидроксипролин и гидроксилизин, которые входят состав коллагенаосновного белка соединительной ткани животных. Существует несколько видов классификаций аминокислот входящих состав белка. В основу одной из классификаций положено химическое строение радикалов аминокислот Различают аминокислоты.

По способности синтезироваться организме человека и животных все аминокислоты делятся на заменимые, незаменимые и частично незаменимые. Заменимые аминокислоты синтезируются организме человека достаточном количестве из других соединений Растения могут синтезировать все аминокислоты. Кислотноосновные свойства аминокислот связаны с наличием их структуре двух ионизируемых группкарбоксильной и аминогруппы, поэтому амнокислоты могут проявлять свойства как кислот, так и оснований, они являются амфотерными соединениями В кристаллическом состоянии и водных растворах aаминокислоты существуют виде биполярных ионов, называемых также цвиттерионами Ионное строение обуславливает некоторые особенности свойств aаминокислот высокую температуру плавления 200300 С, нелетучесть, растворимость воде и нерастворимость неполярных органических растворителях С растворимостью аминокислот воде связана их всасываемость и транспорт организме Ионизация молекул аминокислот зависит от рН раствора Для моноаминомонокарбоновых кислот процесс диссоциации имеет следующий. Величины рК для аминокислот определяют по кривым титрования Рассмотрим кривую титрования аланина рис. Рис 1 кривые, полученные при титровании 0, 1М раствора аланина 0, 1М раствором HCl а и 0, 1М растором.

Изоэлектрические точки таких аминокислот определяются также присутствием ионизируемой группой радикала, наряду с aамино и aкарбоксильными группами Для моноаминодикарбоновых кислот изоэлектрические точки смещены кислую область рН и определяются как среднее арифметическое между величинами рК для двух карбоксильных групп рI аспарагиновой кислоты 2, 97 Для основных аминокислот рI смещены щелочную область и вычисляются как среднее арифметическое между величинами рК для двух протонированных аминогрупп рI лизина. Аминокислоты входящие состав белка, поглощают свет только дальней ультрафиолетовой области Ароматические аминокислоты тирозин, фенилаланин и особенно триптофан поглощают при 260280 мм Цистеин обладает слабым поглощением при 240 нм вследствие наличия нем дисульфидной группы. Для пищевиков представляет интерес реакция аминокислот с соединениями, содержащими карбонильную группу С О, с различными альдегидами и восстанавливающими сахарами глюкозой, рибозой и отчасти фруктозой В результате этой реакции происходит разложение как исходной аминокислоты, так и реагирующего с ней восстанавливающего сахара. В результате реакции поликонденсации можно получить соединения, составленные из многих аминокислотных остатков полипептиды При написании формулы линейных пептидов с известной последовательностью аминокислотных остатков начинают с Nконца на конце пептида находится свободная aаминогруппа, используя сокращенные обозначения аминокислот Названия пептидов складываются из названий соответствующих аминокислот с суффиксом ил, начиная с Nконцевого остатка, название Сконцевой аминокислоты содержит свободную aкарбоксильную группу сохраняется Например, аргинилаланилглицинглутамиллизин. Многие природные пептиды отличаются по своей структуре от белков такие пептиды имеются во всех типах организмов В структурном отношении пептиды небелковой природы весьма разнообразны отличаются по размерам, наличию циклических структур, разветвленности, наличию D и aаминокислот и, некоторых отдельных случаях, по уникальному строению пептидной связи Исходя из принципа взаимосвязи структуры и функций, биологические функции таких пептидов также очень многоплановы Приведем несколько интересных примеров. Эти дипептиды служат для поддержания постоянного рН клетках мышц, действуют как буферы, также они участвуют сокращении мышц, процессах окислительного фосфорилирования образовании. Глутатион gглутамилцистеинилглицин трипептид, присутствует во всех животных, растениях и микроорганизмах.

В настоящее время известны лишь некоторые из физиологических функций глутатиона. Полипептиды, содержащие больше 51 аминокислоты, относятся к белкам Белки входят состав всех клеток и тканей живых организмов Около 50 сухого вещества клетки приходится на белки. Белками протеинами, от греческого protas первый, важнейший называют высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Аминокислоты это алфавит белковой структуры соединив их различном порядке можно получить бесконечное число последовательностей, а, следовательно, и бесконечное количество разнообразных белков, выполняющих различные биологические функции. Вращение вокруг связи С N затруднено и все атомы, входящие пептидную группу, имеют планарную трансконфигурацию Цисконфигурация является энергетически менее выгодной и встречается лишь некоторых циклических пептидах Каждый планарный пептидный фрагмент содержит две связи с aуглеродными атомами, способными к вращению Это связи С a N угол вращения вокруг этой связи обозначается j и связь С a С угол вращения вокруг этой связи обозначается. Пептидная связь по своей химической природе является ковалентной и придает высокую прочность первичной структуре белковой молекулы Являясь повторяющимся элементом полипептидной цепи и имея специфические особенности структуры, пептидная связь влияет не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи. Структура типа складчатого листа также стабилизирована водородными связями между теми же диполями NН О С Однако этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру Углы вращения для связей С a N j и С a С y близки соответственно к 120 135 0 Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, стремятся расположиться рядом белковой молекуле, и формируют параллельные. Сведения о чередовании аминокислотных остатков полипептидной цепи, а также о наличии белковой молекуле спирализованных, складчатых и неупорядоченных участков еще не дают полного представления ни об объеме, ни о форме, ни тем более о взаимном расположении участков полипептидной цепи по отношению друг к другу.

Эти особенности строения белка выясняются при изучении его третичной структуры, под которой понимают общее расположение пространстве определенном объеме полипептидной цепи. Третичная структура устанавливается с помощью рентгеноструктурного анализа Первая модель молекулы белка миоглобина, отражающая его третичную структуру, была создана Дж Кендрю с сотрудниками 1957г Несмотря на большие трудности к настоящему времени удалось установить третичную структуру более 1000 белков, том числе гемоглобина, пепсина, лизоцима, инсулина и. В последнее время появились доказательства, что процесс формирования третичной структуры не является автоматическим, а регулируется и контролируется специальными молекулярными механизмами В этом процессе задействованы специфические белки шапероны Основными функциями их являются способность предотвращать образование из полипептидной цепи неспецифических хаотичных беспорядочных клубков, и обеспечение доставки транспорта их к субклеточным мишеням, создавая условия для завершения свертывания белковой молекулы. Стабилизация третичной структуры обеспечивается благодаря нековалентным взаимодействиям между атомными группировками боковых радикалов следующих типов. Третичная структура белка имеет прямое отношение к его форме, которая может быть различной от шарообразной до нитевидной Форма белковой молекулы характеризуется таким показателем, как степень асимметрии отношение длинной оси к короткой У фибриллярных или нитевидных белков степень асимметрии больше 80 При степени асимметрии меньше 80 белки относятся к глобулярным Большинство из них имеет степень асимметрии 35, третичная структура характеризуется достаточно плотной упаковкой полипептидной цепи, приближающейся по форме к шару. Белки содержащие две или большее число полипептидных цепей называют олигомерными белками для них характерно наличие четвертичной структуры Полипептидные цепи промеры таких белках могут быть либо одинаковыми либо разными Олигомерные белки называют гомогенными, если их протомеры одинаковы и гетерогенными, если их протомеры различны Напримербелок гемоглобин состоит из 4х цепей двух a и двух b протомеров Фермент aамилаза состоит из 2х одинаковых полипептидных цепей В олигомерных белках каждая из полипептидных цепей характеризуется своей вторичной и третичной структурой, и называется субъединицей или протомером Протомеры взаимодействуют друг с другом не любой частью своей поверхности, а определенным участком контактной поверхностью Контактные поверхности имеют такое расположение атомных группировок, между которыми возникают водородные, ионные, гидрофобные связи Кроме того, геометрия протомеров также способствует их соединению Протомеры подходят друг к другу, как ключ к замку Такие поверхности называются комплиментарными Каждый протомер взаимодействует с другим во множестве точек, это приводит к тому, что соединение с другими полипептидными цепями или белками невозможно Такие комплиментарные взаимодействия молекул лежат основе всех биохимических процессов организме Под четвертичной структурой понимают расположение полипептидных цепей протомеров относительно друг друга, способ их совместной укладки и упаковки с образованием нативной конформации олигомерного белка, результате чего белок обладает той или иной биологической активностью. Число ионизированных групп белке может быть увеличено или уменьшено при изменении рН среды В кислой среде подавляется диссоциация карбоксильных групп и отрицательный суммарный заряд белка уменьшается Наоборот, щелочной среде подавляется ионизация аминных групп и положительный суммарный заряд белка уменьшается При определенном значении рН число положительных зарядов на поверхности белковой молекулы будет равным числу отрицательных зарядов и, целом заряд молекулы белка станет равным нулю Состояние белка, при котором суммарный заряд его равен нулю, называется изоэлектрическим состоянием рН, при котором белок находится изоэлектрическом состоянии называется изоэлектрической точкой белка и обозначается рI В изоэлектрической точке отсутствие заряда у молекул белка ослабляет силы отталкивания между белковыми частицами, что благоприятствует агрегации белковых молекул и выпадению белка осадок, изоэлектрической точке раствор белка неустойчив, так как белок теряет один из факторов стабилизации белковых водных растворов заряд. При добавлении щелочи или кислоты к белку, выпавшему осадок изоэлектрическом состоянии, наступает перезарядка его молекул, и белок вновь переходит раствор растворяется.

Денатурацию можно вызвать действием физических и химических факторов Высокая температура выше 60є вызывает разрушение белке гидрофобных и водородных связей. Белки денатурируют и при многих механических воздействиях растирании, энергичном встряхивании, при облучении ультрафиолетовом, высокочастотном и При лиофилизации большинство белов не денатурирует, поэтому этот способ сушки используется для получения белковых препаратов. Полярные денатурирующие агенты низкие спирты, этиленгликоль, диоксан и др образуют водородные связи с аминогруппами или карбоксильными группами пептидного остова и с некоторыми группами радикалов аминокислот, подменяя собственные внутримолекулярные водородные связи белке, вследствие чего четвертичная, третичная и вторичная структуры частично или полностью разрушаются. При денатурации белок теряет свою биологическую активность, что выражается неспособности ферментов, гормонов, вирусов выполнять свои функции они инактивируются. В определенных условиях, при удалении денатурирующего агента или при медленном охлаждении раствора белка денатурированного нагреванием происходит ренативация восстановление исходной нативной конформации и специфической биологической функции белка. Бланшировка плодов и овощей вызывает денатурацию окислительных ферментов пероксидазы, о дифенолоксидазы, аскарбинатоксидазы и что ведет к сохранению витамина С и препятствует образованию темноокрашенных соединений меланинов Тепловая обработка пищевых продуктов повышает их вкусовые качества и усвояемость, поскольку денатурированные белки обладают лучшей атакуемостью пищеварительными ферментами. Если у белковых глобул отнять гидратную оболочку, то частицы белка начнут слипаться, образуя ассоциации частиц белка, и осядут В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, поэтому их легче осаждать Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей например спиртом и ацетоном Молекулы этих веществ, являясь более гидрофильными, чем молекулы белка, образуют собственные гидраты с водой, оттягивая воду от белка, лишая их водной оболочки способствуют агрегации белка.

Эти ряды называются лиотропными рядами Высаливающее действие объясняется тем, что при высокой концентрации ионов растворе белка, они оттягивают на себя от молекул белка поляризованные молекулы воды и тем самым лишают белок гидратной оболочки, которая препятствует осаждению белка Метод высаливания используется для разделения и получения очищенном виде белков и ферментов. При добавлении растворов нейтральных солей Na 2 SO 4 NH 4 2 SO 4 MgSO 4 и др небольших концентраций, растворимость белков воде возрастает Растворению белков, как и других веществ, способствуют те факторы, которые уменьшают взаимодействие между молекулами растворяемого вещества Нейтральные соли малых концентрациях увеличивают степень диссоциации ионизированных групп белковых молекул и тем самым уменьшают белокбелковое взаимодействие Известно, что степень диссоциации электролитов том числе белков прямо пропорциональна диэлектрической постоянной растворителя, которая свою очередь пропорциональна степени поляризации молекул растворителя, их дипольному моменту Нейтральные соли малых концентрациях еще больше увеличивают диэлектрическую постоянную воды В результате вода усиливает диссоциацию растворенного вещества, частности белка Входя между заряженными группами и ориентируясь вокруг них, диполи воды препятствуют их взаимодействию. Выделение белков из биологических тканей проводят после тщательного измельчения исследуемого материала, вплоть до разрушения клеточной структуры Разрушают клетки механическим путем, растирая ткань с песком ступке или гомогенизаторе Существуют и другие методы, например поочередное замораживание и оттаивание, обработка ультразвуком. При выделении и очистке белков используют четыре основных вида хроматографии адсорбционную, распределительную, ионообменную и аффинную хроматографию по сродству В адсорбционной хроматографии разделение компонентов смеси основано на их различной сорбируемости на твердом адсорбенте В качестве адсорбентов используют активированный древесный уголь, оксиды алюминия или кремния Адсорбент виде суспензии с растворителем чаще всего буферным раствором вносят колонку и равномерно утрамбовывают Исследуемый образец небольшом объеме растворителя вносят колонку Компоненты разделяемой смеси адсорбируются на адсорбенте Затем приступают к десорбции компонентов из колонки, используя подходящие элюенты Сбор фракций осуществляют при помощи автоматического коллектора фракций. При распределительной хроматографии твердая фаза служит только опорой основой для стационарной жидкой фазы Разновидностью распределительной хроматографии является хроматография на бумаге В качестве стационарной фазы при этом служит вода, адсорбированная целлюлозными цепями фильтровальной бумаги Образец наносят виде капли пятна на одном конце бумажной полосы, этим же концом бумагу погружают подходящую смесь органических растворителей например, бутанол, уксусная кислота, вода определенных соотношениях При движении растворителя по бумаге благодаря силе капиллярности происходит разделение компонентов смеси Проявленную хроматограмму высушивают, а местоположение каждого из разделяемых веществ определяют химическими или физикохимическими методами. Аффинная хроматография основана на принципе избирательного взаимодействия белков или других молекул с закрепленными на носителе специфическими веществами лигандами, которыми могут быть субстраты или коферменты если выделяется какойлибо фермент и Благодаря высокой специфичности белков к иммобилизованному закрепленному лиганду, к нему присоединяется только один какойлибо белок из смеси Снятие с колонки этого белка осуществляется подобранными специальными элюентами.

В гельхроматографии качестве стационарной фазы используют гель виде крошечных гранул, так что такую стационарную фазу можно рассматривать как молекулярные сита Гранулы геля изготовлены из полимера со сшитой структурой, подобной ситу В качестве такого полимерного материала используются или сшитая агароза, или декстран полисахарид, или сшитый полиакриламид В водной среде полимерный материал сорбирует воду и набухает, превращаясь гелеподобные гранулы, сохраняющие пористую структуру, причем размер пор такого набухшего материала определяется степенью сшивки полимера Нанесенные на колонку соединения виде раствора подвижной фазе начинают взаимодействовать с гранулами геля, проникая объем гранул через поры, что замедляет движение растворенного вещества по колонке Молекулы небольшого размера лучше задерживаться на колонке, поскольку легче проникают объем гранул и распределяются там Молекулы с размерами, большими, чем размеры пор, совсем не будут проникать внутрь гранул, они первыми вымываются из колонки. Является ли полученный белковый препарат индивидуальным белком или смесью имеет важное значение Всегда можно ожидать, что составе изолированного белка есть примесь других белков это может привести к неправильным выводам о свойствах исследуемого белка Поэтому большое внимание уделяется оценке гомогенности однородности белков Критерием чистоты белков служат следующие показатели получение белка кристаллическом состоянии дальнейшая неразделяемость при электрофорезе и ультрацентрифугировании независимость растворимости от количества твердой фазы постоянство аминокислотного состава определенный молекулярный вес для многих белков постоянство специфических биологических свойств ферментативная активность, гормональная активность и. Глобулины растворяются солевых растворах, чаще всего для извлечения глобулинов используют 2 10 ый раствор хлорида натрия Они осаждаются 50 ым раствором сульфата аммония Белки семян бобовых и масличных культур основном представлены глобулинами легумин гороха и чечевицы, фазеолин фасоли глицин соевых бобов Многие альбумины и глобулины обладают ферментативным действием. Глютелины находятся, как правило, с проламинами Растворяются они щелочах чаще 0, 2 ым NaOH Глютелины не однородные белки, а смеси разных белков со сходными свойствами Наиболее исследованы глютелин пшеницы, орезенин риса. Глютенин и глиадин пшеницы образуют комплекс, который называют клейковиной Клейковина муки влияет на структурномеханические свойства теста, а, следовательно на качество хлеба. Типичные представители гликопротеинов белки, входящие состав слюны, а так же некоторых растительных слизей Растительные гликопротеины называют еще лектинами Некоторые лектины оказывают антипитательное действие они нарушают процессы всасывания питательных веществ Антипитательное действие лектинов фасоли твердо установлено. Нуклеозиды являются фрагментом структуры нуклеотидов однако многие нуклеозиды встречаются свободном состоянии Некоторые из них обладают лечебными свойствами Различные микроорганизмы выделяют арабинозилцитозин и арабинозиладенин, состав которых входит bDарабиноза вместо рибозы Эти вещества используются качестве мощных антивирусных и антигрибковых агентов и против некоторых видов рака Механизм действия araА и araС основан на ингибирование биосинтеза. Рисунок 4 Схема образования водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями. Дальнейшая очистка достигалась повторной этерификацией тирозином при использовании очищенного тирозинактивнрующего фермента и повторной обработкой полидиазостиролом С неэтерифицированной специфичной к гистидину рибонуклеиновой кислотой реакции не происходило, и она оставалась растворе, то время как специфичная к тирозину нуклеиновая кислота освобождалась, как и прежде, при обработке щелочью мягких условиях Обе фракции получены почти чистыми отношении их аминокислотоакцепторной специфичности Предварительные наблюдения по казали, что специфичная к валину рибонуклеиновая кислота, впол не вероятно, может быть этерифицирована дипептидом тирозилвалином. Значение нуклеиновых кислот очень велико Особенности их химического строения обеспечивают возможность ранения, переноса цитоплазму и передачи по наследству дочерним клеткам информации о структуре белковых молекул, которые синтезируются каждой клетке Белки обусловливают большинство свойств и признаков клеток Понятно поэтому, что стабильность структуры нуклеиновых кислот важнейшее условие нормальной жизнедеятельности клеток и организма целом Любые изменения строения нуклеиновых кислот влекут за собой изменения структуры клеток или активности физиологических процессов них, влияя таким образом на жизнеспособность.

Оборудование и реактивы весы технические весы торзионные электроплитка водяная баня центрифуга колба на 100 мл с обратным холодильником пробирки пипетки на 1 и 20 мл Концентрированная и 10 ная серная кислота 10 ный раствор NaOH концентрированный раствор аммиака 1 раствор AgNO бидистиллированная вода раствор дифениламина 1 дифениламина растворяют 50 мл ледяной уксусной кислоты, добавляют 2, 75 мл концентрированной HSOи доводят ледяной уксусной кислотой до 100 мл молибденовый реактив 18, 75 молибдата аммония растворяют 250 мл 32 ного раствора HNO 1 ный раствор CuSO 1 ный раствор тимола. Следовательно, необходимо, чтобы состав белков мог меняться широких пределах, так чтобы они узнавали различные субстраты и взаимодействовали с ними Для некоторых белков требуется присутствие других соединений небелковой природы для участия процессах узнавания и превращения Такие соединения называются коферментами Поэтому можно заранее сказать, что катализаторы белковой природы, или ферменты, должны обладать высокой степенью упорядоченности и организации Кроме того, вся необходимая информация должна быть записана наиболее компактным образом Такие упорядоченные биополимеры, с помощью которых работает и самовоспроизводится двигатель внутреннего сгорания клетки, также должны совершеиио точно воспроизводиться Было установлено, что действие ферментов высокоспецифичио структуре субстратов Следовательно, информация о молекулярной организации белков ферментов должна надежно храниться, будучи записанной на стабильном, относительно консервативном языке И вот тутто выходят на сцену нуклеиновые кислоты Значит, существует еще одно соответствие. К первому из них относят теории биогенеза отправным постулатом которых является специфика вещественной основы биологических систем, строго определенный состав элементоворганогенов и не менее определенная структура входящих живой организм химических соединений Все особенности функционирования организмов, с позиций этих теорий выводят из свойств конкретного биохимического состава организмов белков, нуклеиновых кислот и других биополимеров Решение проблемы биогенеза представители этого подхода видят выяснении путей постепеннога усложнения органических соединений вплоть до белковоподобных. Рибозные и дезоксирибозные остатки входят состав нуклеиновых кислот чем и обусловлено их значение целом. Рефераты по химии Белки и нуклеиновые кислоты Состав нуклеиновых кислот. Коэнзим А КоА, построенный по нуклеотидному принципу, играет ведущую роль процессах активирования, переноса и обмена жирных кислот и др процессах.

Как уже говорилось, мононуклеотиде структурной единице нуклеиновых кислот имеется гликозидная связь, эфирная связь между пентозой и фосфорной кислотой и фосфодиэфирная связь между нуклеотидами Все эти связи прочные, ковалентные и они создают первичную структуру нуклеиновых кислот, состав и порядок чередования нуклеотидных остатков полинуклеотидной цепи нуклеиновых кислот. Кроме первичной структуры нуклеиновые кислоты имеют вторичную и третичную структуры. Денатурация такое же характерное явление для нуклеиновых кислот, как и для белков, и также сопровождается изменениями их свойств. Нуклеиновые кислоты это биополимеры, макромолекулы которых состоят из многократно повторяющихся звеньев нуклеотидов Поэтому их называют также полинуклеотидами Важнейшей характеристикой нуклеиновых кислот является их нуклеотидный состав В состав нуклеотида структурного звена нуклеиновых кислот входят три составные части. Нуклеотид фосфорный эфир нуклеозида В состав нуклеозида входят два компонента моносахарид рибоза или дезоксирибоза и азотистое основание.

Одноцепочечные нуклеиновые кислоты, которые комплекте с рибосомными белками образуют рибосомы органеллы, на которых происходит синтез белка. В 1879 немецкий химик К А Коссель открыл нуклеине соединение желтого цвета, которое оказалось гуанином, ранее выделенным из перуанского гуано помета птиц, ценного азотного удобрения Впоследствии он же выделил тимин клеток вилочковой железы, или тимуса, быка отсюда название, цитозин от греч cytos клетка и аденин от греч aden железа Русский химик Ф Левен установил, что, кроме тетрады аденин, гуанин, тимин и цитозин, нуклеин содержит еще и фосфорную кислоту и сахар дезоксирибозу Термин нуклеиновые кислоты был предложен 1889 нуклеиновыми они были названы потому, что впервые были открыты ядрах клеток, а кислотами изза наличия их составе остатков фосфорной кислоты Позже было показано, что нуклеиновые кислоты построены из большого числа нуклеотидов от нескольких десятков до сотен миллионов В состав каждого нуклеотида входит азотистое основание, углевод пентоза и фосфорная кислота. В зависимости от природы углеводного остатка различают рибонуклеозиды и дезоксирибонуклеозиды Более часто употребляются названия, производимые от тривиального названия соответствующего нуклеинового основания с суффиксами идин у пиримидиновых и озин у пуриновых нуклеозидов. Используя принятый для нуклеозидов однобуквенный код, 5 фосфаты записывают с добавлением латинской буквы перед символом нуклеозида, 3 фосфаты после символа нуклеозида Аденозин5 фосфат обозначается рА, аденозин3 фосфат Ар и Эти сокращенные обозначения используют для записи последовательности нуклеотидных остатков нуклеиновых кислотах. Водородные связи образуются между аминогруппой одного основания и карбонильной группой другого NH O C, а также между амидным и иминным атомами азота NH N Например, как показано ниже, между аденином и тимином образуются две водородные связи, и эти основания составляют комплементарную пару, аденину одной цепи будет соответствовать тимин другой цепи Другую пару комплементарных оснований составляют гуанин и цитозин, между которыми возникают три водородные связи. В молекулах всех природных аминокислот за исключением глицина у углеродного атома все четыре валентные связи заняты различными заместителями, такой атом углерода является асимметрическим, и получил название хирального атома Вследствие этого растворы аминокислот обладают оптической активностью вращают плоскость плоскополяризованного света Причем, при прохождении через них поляризованного луча происходит поворот плоскости поляризации либо право, либо влево По расположению атомов и атомных группировок пространстве относительно асимметрического атома различают L и D стереоизомеры аминокислот Знак и величина оптического вращения зависят от природы боковой цепи аминокислот R группы. Расположение проекционной формуле Фишера NH 2 группы слева соответствуют L конфигурации, а справа D конфигурации.

Взаимопревращение D и L энатиомеров называется рацемизацией Превращение D L это один из метаболических процессов живых организмах, причем равновесие этого метаболического процесса сильно смещено сторону образования L формы Когда метаболические процессы после смерти организма прекращаются, процесс D L продолжается самопроизвольно с очень малой скоростью, переводя для каждой аминокислоты к соотношению D L энантиомеров, характерному для неметаболического равновесия Для достижения такого равновесия могут потребоваться десятки тысяч лет Новый метод определения геологического возраста образца основан на измерении соотношения D L энантиомеров аспарагиновой кислоты образцах окаменелых костей Результаты, полученные методом D L датирования, хорошо дополняют другие данные, полученные, например, радиоуглеродным методом. В состав белка протромбина белок свертывания крови входит карбоксиглутаминовая кислота, а ферменте глутатионпероксидазе открыт селеноцистеин, котором S сера заменена на Se селен. Из кривой титрования аланина следует, что карбоксильная группа имеет рК 1 2, 34, а протонированная аминогруппа рК 2 9, 69 При рН 6, 02 аланин существует виде биполярного иона, когда суммарный электрический заряд частицы равен 0 При этом значении рН молекула аланина электронейтральна Такое значение рН называют изоэлектрической точкой и обозначают рН иэт или I Для моноаминомонокарбоновых кислот изоэлектрическая точка рассчитывается как среднее арифметическое двух значений рК Например для аланина она равна. При значении рН, превышающем изоэлектрическую точку, аминокислота заряжается отрицательно, а при значении рН ниже I аминокислота несет суммарный положительный заряд Например, при рН 1, 0 все молекулы аланина существуют форме ионов. Отличительная структурная особенность глутатиона, состоит том, что глутаминовая кислота составе этого пептида представляет для образования пептидной связи карбоксильную а не карбоксильную группу Существуют две формы глутатиона восстановленная SH глутатион и окисленная S S глутатион Взаимопревращения одной формы другую катализируется ферментом глутатионредуктазой. Вращение вокруг связи С N затруднено и все атомы, входящие пептидную группу, имеют планарную трансконфигурацию Цисконфигурация является энергетически менее выгодной и встречается лишь некоторых циклических пептидах Каждый планарный пептидный фрагмент содержит две связи с углеродными атомами, способными к вращению Это связи С N угол вращения вокруг этой связи обозначается и связь С С угол вращения вокруг этой связи обозначается. Вторичная структура белковой молекулы образуется результате того или иного вида свободного вращения вокруг связей, соединяющих углеродные атомы полипептидной цепи. Структура типа складчатого листа также стабилизирована водородными связями между теми же диполями N Н О С Однако этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру Углы вращения для связей С N и С С близки соответственно к 120 135 0 Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, стремятся расположиться рядом белковой молекуле, и формируют параллельные. Гликопротеины качестве простетической группы содержат углеводный компонент Это могут быть глюкоза, монноза, N ацетилглюкозамин, L фукоза и Эти белки выполняют специфические функции обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, оказывают защитное, гормональное, и антивирусное действие.

Пентозы нуклеиновых кислот представлены Dрибозой или 2Dдезоксирибозой Оба эти сахара содержатся составе нуклеиновых кислот фуранозной форме и имеют конфигурацию. Тимин связан тремя водородными связями с аденином Т А, цитозин двумя водородными связями с гуанином G С Эти а ры оснований называются комплементарными а рами оснований Благодаря этому нуклеотидная последовательность одной цепи полностью комплементарна последовательности другой. Азотистые основания это ароматические гетероциклические соединения, производные пиримидина или пурина Пять азотистых оснований являются основными структурными компонентами нуклеиновых кислот, общими для всей живой материи. Свойство комплементарности было выведено на основании некоторых закономерностей, отмеченных Чаргаффом, а именно. Молодой исследователь сразу понял важность получения нового органического фосфорсодержащего вещества ядерного происхождения Он был уверен именно ядерном его источнике Поэтому Мишер предпринял более тщательное выделение ядер В то время еще никто биохимических лабораториях не пытался выделить ядра или какиелибо другие субклеточные компоненты, так что и здесь он был пионером При микроскопическом наблюдении препарата оказалось, что ядра были загрязнены другими клеточными фрагментами Чтобы далее их очистить, Мишер стал добавлять слабый раствор соляной кислоты экстракт из желудка свиньи, содержащий протеолитический фермент пепсин Полученные таким образом ядра выглядели несколько сжатыми, но были свободны от цитоплазматического загрязнения Далее он промывал ядра и обрабатывал их горячим спиртом для удаления липидов, затем препарат ядер экстрагировал разбавленным раствором соды и осаждал осадок после нейтрализации раствора добавлением кислоты Полученный препарат легко растворялся щелочи Новое вещество было подвергнуто элементарному анализу В нем оказалось 14 азота и примерно 6 фосфора Мишер использовал также указания цитологов о сродстве ядер клеток к основным красителям Препарат Мишера давал интенсивно окрашенный осадок с основным красителем метиловым зеленым После этих экспериментов Мишер уже не сомневался том, что он выделил субстанцию ядерного происхождения Поскольку оно не разлагалось протеолитическими ферментами, новое вещество не являлось белком Отсутствие растворимости горячем спирте указывало на то, что это вещество не являлось и фосфолипидом Повидимому, оно относилось к новому классу биохимических соединений Ввиду ядерного происхождения Мишер предложил для него название нуклеин лат нуклеус ядро.

 

© Copyright 2017-2018 - academy-schools-7.ru